Proteinin quruluşu

Proteinin quruluşu — Bir zülalın ilkin quruluşu bir peptid və ya zülal içərisindəki amin turşularının xətti bir ardıcıllığıdır. [1] Bir zülalın ilkin quruluşunun amino (N) ucundan karboksil (C) ucuna başladığı bildirilir. Zülal biosintezi ən çox hüceyrələrdəki ribosomlar tərəfindən həyata keçirilir. Peptidlər laboratoriyada da sintez edilə bilər. Zülalların ilkin quruluşları birbaşa ardıcıllıqla və ya DNT ardıcıllığından çıxarıla bilər.

Qeyd

Bir zülalın ardıcıllığı ümumiyyətlə amin turşularından karboksil terminalına qədər olan amin turşularını sadalayan bir sıra hərflərlə qeyd olunur. Aminturşular bir-biri ilə peptid rabitələr vasitəsi ilə birləşirlə. Üç hərfli və ya bir hərfli bir kod, təbii olaraq meydana çıxan 20 amin turşusunu, həmçinin qarışıqları və ya birmənalı olmayan amin turşularını (nuklein turşularının qeydinə bənzər) təmsil etmək üçün istifadə edilə bilər. Peptidlər birbaşa ardıcıllıqla və ya DNT ardıcıllığından əldə edilə bilər. Hal-hazırda, bilinən protein ardıcıllıqlarını əks etdirən böyük ardıcıllıqla verilənlər bazaları mövcuddur. İnsan orqanizmində 5mln tip zülal növü mövcuddur.Onlar həm bir- birindən həm də digər orqanizmin zülallarından fərqlənirlər.

Modifikasiya

Ümumiyyətlə, polipeptidlər polimerlərdir, buna görə onların əsas quruluşu tez-tez onurğa sütunu boyunca amin turşularının ardıcıllığı ilə müəyyən edilə bilər. Bununla birlikdə, zülallar əksər hallarda disülfid bağları ilə çarpaz əlaqəli ola bilər və birincil quruluş, eyni zamanda, zülalın disülfid bağlarında iştirak edən sisteinlərin göstəricisi kimi çapraz bağlanan atomların göstərilməsini tələb edir. Digər çapraz əlaqələrə desmosin daxildir. Zülallar adətən yumaq(qlobula) və ya sapşəkilli (fibril) formada olur.Zülal malekulu bir neçə quruluş səviyyəsində olur.

1. Birincili və ya ilkin qurluş-amin turşuların birləşərək əmələ gətirdiyi xətti və ya zəncirvarı qurluşdur.
2. İkincili quruluş-zəncirin spiral halında burulması nəticəsində yaranır.Aralarında hidrogen rabitəsi yaranır.
3. Üçüncülü qurluş-zülal malekullarının burularaq daha mürəkkəb forma almasıdır.Aralarında hidrofob rabitəsi var.Zülalların əksəriyyəti öz bioloji rolunu 3lü qurluşa malik olduqdan sonra oynayır.
4. Dördüncülü qurluş- Üçüncülü qurluşa malik bir neçə zülal zəncirinin birləşməsi hesabına baş verir.Bu qurluşda olan zülaların tərkibinə adətən qeyri- zülalı komponent daxildir.(məs: hemoqlobin)

Oxuma sonrası modifikasiya

Nəhayət, bir zülal burada qısaca izah edilən bir çox oxumadan sonrakı dəyişikliklərə məruz qala bilər.

Bir polipeptidin N-terminal amino qrupu kovalent şəkildə dəyişdirilə bilər, məsələn,

 

Fig. 1 N-terminal asetilasiya

• asetilasiya ${\displaystyle \mathrm {-C(=O)-CH_{3}} }$ 

N-terminal amino qrupundakı müsbət yük bir asetil qrupu ilə əvəz edilərək aradan qaldırıla bilər (N-terminal blokadası).

• formilasiya ${\displaystyle \mathrm {-C(=O)H} }$ 

Ümumiyyətlə tərcümədən sonra tapılan N-terminal metionin, bir formil qrupu tərəfindən bloklanmış N-terminala malikdir.Bu formil qrupu (və bəzən metionin qalığının özü, sonra onu Gly və ya Ser izləyirsə), deformilaz fermenti tərəfindən xaric olunur.

• Piroqlutamat

 

Fig. 2 N-sonlu bir glutamindan piroglutamatın əmələ gəlməsi

N-terminal qlutamin özünə hücum edə bilər, tsiklik piroqlutamat qrupu yaradır.

• miristoyasiya ${\displaystyle \mathrm {-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{12}-CH_{3}} }$ 

Asetilasiyaya bənzəyir. Sadə bir metil qrupu əvəzinə, miristoyl qrupu 14 hidrofobik karbon atomundan ibarət bir quyruğa malikdir və bu da zülalların hüceyrə membranlarına bərkidilməsi üçün idealdır.

Polipeptidin C-terminal karboksilat qrupu da dəyişdirilə bilər, məsələn,

 

Fig. 3 C-terminal amidation

• aminasiya (şəklə bax)

C-terminusu da aminasiya yolu ilə bloklana bilər (bununla da mənfi yükünü təsirsiz hala gətirir).

qlikosil fosfatidilinositol (GPI) əlavə

• Polipeptidin bir amid bağlayaraq C-terminalına bağlanır, sonra etanolaminə, oradan müxtəlif şəkərlərə və nəhayət fosfatidilinositolun lipid hissəsinə bağlanır.

Qlikosil fosfatidilinozitol (GPI) zülalları hüceyrə membranlarına bağlayan fosfolipidlərin böyük bir hidrofobik protez qrupudur. Polipeptidin bir amid bağlayaraq C-terminalına bağlanır, sonra etanolaminə, oradan müxtəlif şəkərlərə və nəhayət fosfatidilinositolun lipid hissəsinə bağlanır.

İstinadlar

1. SANGER F. The arrangement of amino acids in proteins // In M.L. Anson; Kenneth Bailey; John T. Edsall (eds.). Advances in Protein Chemistry. 7. 1952. 1–67. doi:10.1016/S0065-3233(08)60017-0. ISBN 9780120342075. PMID 14933251.
2. Aasland, Rein; Abrams, Charles; Ampe, Christophe; Ball, Linda J.; Bedford, Mark T.; Cesareni, Gianni; Gimona, Mario; Hurley, James H.; Jarchau, Thomas. "Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains". FEBS Letters. 513 (1). 2002-02-20: 141–144. doi:10.1016/S0014-5793(01)03295-1. ISSN 1873-3468.
3. Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ. "A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*". European Journal of Biochemistry. 5 (2). 1968-07-01: 151–153. doi:10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x. ISSN 1432-1033. PMID 11911894.
4. (az.). http://sirrler.blogspot.com. 04.05.2021 http://sirrler.blogspot.com/2017/04/zulallarn-qurlusu.html (#bare_url_missing_title). 04.05.2021 tarixində arxivləşdirilib.
5. Silva M, Pratas D, Pinho AJ. "AC2: An Efficient Protein Sequence Compression Tool Using Artificial Neural Networks and Cache-Hash Models". Entropy. 23. April 2021: 530. doi:10.3390/e23050530.
6. Fruton JS. "Early theories of protein structure". Ann. N. Y. Acad. Sci. 325. May 1979: xiv, 1–18. doi:10.1111/j.1749-6632.1979.tb14125.x. PMID 378063.
7. Hausman, Robert E.; Cooper, Geoffrey M. The cell: a molecular approach. Washington, D.C: ASM Press. 2004. səh. 51. ISBN 978-0-87893-214-6.