Azərbaycanca
Deutsch
Lietuvos
සිංහල
Türkçe
Українська
Zülal ilə zülal əlaqəsi (ing. Protein–protein interaction, PPI) — iki və ya daha çox molekulunun fiziki əlaqəsi.
Mahiyyəti
Zülal ilə zülal əlaqələri bioloji proseslərin çoxu üçün vacibdir. Bu proseslərə siqnal ötürülməsi, enzimatik tənzimləmə, hüceyrə strukturlarının yaranması və immun cavablar daxildir. PPI-lərin öyrənilməsi, hüceyrə funksiyalarını və bir çox xəstəliklərin molekulyar mexanizmlərini anlamaqda əsas rol oynayır. Proteinin bioloji sistemlərdəki əsas molekul olması, çox vaxt digər proteinlərlə birgə fəaliyyət göstərməsi ilə əlaqəlidir. Bu interaksiyalar protein komplekslərinin formalaşmasına və bu komplekslərin hüceyrə proseslərində vacib rol oynamasına səbəb olur. PPI-lər müvəqqəti və ya sabit ola bilər və eyni protein kompleksi daxilində və ya fərqli hüceyrə kompartmentlərindən olan proteinlər arasında baş verə bilər. Protein komplekslərinin formalaşması hüceyrə bölgüsü, transkripsiyanın tənzimlənməsi və hüceyrə siqnalı kimi proseslər üçün çox vacibdir.
Növlər
PPI-lərin müxtəlif növləri mövcuddur. Homotipik interaksiyalar iki eyni protein arasında baş verən əlaqələrdir. Heterotipik interaksiyalar isə fərqli proteinlərin bir-biri ilə əlaqəsidir və bu növ hüceyrə proseslərində ən çox rastlanan interaksiyadır. Müvəqqəti və sabit interaksiyalar arasında fərq vardır; müvəqqəti interaksiyalar qısa müddətli olur və çox vaxt dinamik hüceyrə proseslərində iştirak edirlər, sabit interaksiyalar isə uzun müddət davam edən və daimi protein kompleksləri yaradan əlaqələrdir. Əks olunan və əks olunmayan interaksiyalar isə bəzən biokimyəvi proseslərlə geri dönə bilər, bəziləri isə geri dönməz olur və güclü, sabit komplekslər yaradır.
PPI-lər zülalların müvafiq formalarda birləşməsindən, elektrostatik əlaqələrdən və kimyəvi bağlardan asılıdır. Bu əlaqələrə hidrogen bağları, hidrofobik interaksiyalar, elektrostatik interaksiyalar və Van der Waals gücləri daxildir. Hidrogen bağları, elektronegativ atomlarla hidrogen atomları arasında qeyri-kovalent əlaqələrdir. Hidrofobik interaksiyalar isə zülalların qeyri-polar hissələrinin birləşməsi ilə baş verir, bu da suyun xaric edilməsi ilə əlaqəlidir. Elektrostatik interaksiyalar bir-birinə zidd yüklü amin turşusu qalıqlarının bir-birinə təsirindən yaranır. Van der Waals gücləri isə zülal atomları arasında yaxın məsafədə baş verən zəif qeyri-kovalent əlaqələrdir. Bu interaksiyalar, hər bir zülalın səthindəki spesifik amin turşusu qalıqlarına və əlaqəli zülalın ümumi strukturuna əsaslanır.
Öyrənilməsi
PPI-lərin öyrənilməsi bioloji hadisələrin çoxunu başa düşmək üçün vacibdir və bu interaksiyaların tədqiqi üçün müxtəlif üsullar mövcuddur. Yaşıl iki-hibrid (Y2H) metodu, zülalların bir-biri ilə fiziki əlaqələrini yoxlamaq üçün istifadə olunan genetik üsuldur. Əgər iki protein birləşirsə, reporter geni aktivləşir, bu da uğurlu interaksiyanı göstərir. Ko-immünoprisipasiya (Co-IP) üsulunda, bir antikor istifadə edərək hədəf zülal kompleksindən ayrılır və əlaqəli zülalların müəyyən edilməsi həyata keçirilir. Səth plazmon rezonansı (SPR) metodu, proteinlər arasında bağlanma interaksiyalarını real vaxtda ölçmək üçün biofizik üsuldur, bu zaman reflektiv indeksi dəyişməsi aşkarlanır. Kütlə spektrometriyası (MS) isə PPI-ləri aşkar etmək üçün istifadə olunan üsuldur, protein komplekslərinin kütləsini ölçərək zülalların və onların komplekslərinin tanınmasını təmin edir. Fluoresansiya enerji transferi (FRET) metodu, iki fluoresan etiketli molekul arasında enerji transferini aşkar edərək zülalların bir-biri ilə əlaqəsini izləməyə imkan verir. Protein mikroarraylari isə yüksək axınlı bir üsuldur, çoxsaylı interaksiyaları eyni anda aşkar etməyə imkan verir. Bu üsulda proteinlər sabit bir səthə tətbiq edilir və bağlanma hadisələri aşkar edilir.
İstinadlar
- Titeca K, Lemmens I, Tavernier J, Eyckerman S. "Discovering cellular protein-protein interactions: Technological strategies and opportunities". Mass Spectrometry Reviews. 38 (1). January 2019: 79–111. doi:10.1002/mas.21574. PMID 29957823.
- Herce HD, Deng W, Helma J, Leonhardt H, Cardoso MC. "Visualization and targeted disruption of protein interactions in living cells". Nature Communications. 4. 2013: 2660. Bibcode:2013NatCo...4.2660H. doi:10.1038/ncomms3660. PMC 3826628. PMID 24154492.
- Isa NF, Bensaude O, Murphy S. "Amber Suppression Technology for Mapping Site-specific Viral-host Protein Interactions in Mammalian Cells". Bio-Protocol. 12 (3). February 2022: e4315. doi:10.21769/bioprotoc.4315. PMC 8855090 (#bad_pmc). PMID 35284605 (#bad_pmid).
- Brandt ME, Vickery LE. "Charge pair interactions stabilizing ferredoxin-ferredoxin reductase complexes. Identification by complementary site-specific mutations". The Journal of Biological Chemistry. 268 (23). August 1993: 17126–17130. doi:10.1016/S0021-9258(19)85311-5. PMID 8349601.
- Hanukoglu I. "Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme". Journal of Molecular Evolution. 85 (5–6). December 2017: 205–218. Bibcode:2017JMolE..85..205H. doi:10.1007/s00239-017-9821-9. PMID 29177972.
- Janin J, Chothia C. "The structure of protein-protein recognition sites". The Journal of Biological Chemistry. 265 (27). September 1990: 16027–16030. doi:10.1016/S0021-9258(17)46181-3. PMID 2204619.
- Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P. Molecular biology of the cell (4th). New York: Garland Science. 2002. ISBN .[]
- Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC. "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610). March 1958: 662–666. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.
- Cooper DR, Porebski PJ, Chruszcz M, Minor W. "X-ray crystallography: Assessment and validation of protein-small molecule complexes for drug discovery". Expert Opinion on Drug Discovery. 6 (8). August 2011: 771–782. doi:10.1517/17460441.2011.585154. PMC 3138648. PMID 21779303.
wikipedia, oxu, kitab, kitabxana, axtar, tap, meqaleler, kitablar, oyrenmek, wiki, bilgi, tarix, tarixi, endir, indir, yukle, izlə, izle, mobil, telefon ucun, azeri, azəri, azerbaycanca, azərbaycanca, sayt, yüklə, pulsuz, pulsuz yüklə, haqqında, haqqinda, məlumat, melumat, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, şəkil, muisiqi, mahnı, kino, film, kitab, oyun, oyunlar, android, ios, apple, samsung, iphone, pc, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, web, computer, komputer
Zulal ile zulal elaqesi ing Protein protein interaction PPI iki ve ya daha cox molekulunun fiziki elaqesi At nali formali ribonukleaza inhibitoru ribonukleaza zulali ile zulal ile zulal elaqesini yaradir MahiyyetiZulal ile zulal elaqeleri bioloji proseslerin coxu ucun vacibdir Bu proseslere siqnal oturulmesi enzimatik tenzimleme huceyre strukturlarinin yaranmasi ve immun cavablar daxildir PPI lerin oyrenilmesi huceyre funksiyalarini ve bir cox xesteliklerin molekulyar mexanizmlerini anlamaqda esas rol oynayir Proteinin bioloji sistemlerdeki esas molekul olmasi cox vaxt diger proteinlerle birge fealiyyet gostermesi ile elaqelidir Bu interaksiyalar protein komplekslerinin formalasmasina ve bu komplekslerin huceyre proseslerinde vacib rol oynamasina sebeb olur PPI ler muveqqeti ve ya sabit ola biler ve eyni protein kompleksi daxilinde ve ya ferqli huceyre kompartmentlerinden olan proteinler arasinda bas vere biler Protein komplekslerinin formalasmasi huceyre bolgusu transkripsiyanin tenzimlenmesi ve huceyre siqnali kimi prosesler ucun cox vacibdir NovlerPPI lerin muxtelif novleri movcuddur Homotipik interaksiyalar iki eyni protein arasinda bas veren elaqelerdir Heterotipik interaksiyalar ise ferqli proteinlerin bir biri ile elaqesidir ve bu nov huceyre proseslerinde en cox rastlanan interaksiyadir Muveqqeti ve sabit interaksiyalar arasinda ferq vardir muveqqeti interaksiyalar qisa muddetli olur ve cox vaxt dinamik huceyre proseslerinde istirak edirler sabit interaksiyalar ise uzun muddet davam eden ve daimi protein kompleksleri yaradan elaqelerdir Eks olunan ve eks olunmayan interaksiyalar ise bezen biokimyevi proseslerle geri done biler bezileri ise geri donmez olur ve guclu sabit kompleksler yaradir PPI ler zulallarin muvafiq formalarda birlesmesinden elektrostatik elaqelerden ve kimyevi baglardan asilidir Bu elaqelere hidrogen baglari hidrofobik interaksiyalar elektrostatik interaksiyalar ve Van der Waals gucleri daxildir Hidrogen baglari elektronegativ atomlarla hidrogen atomlari arasinda qeyri kovalent elaqelerdir Hidrofobik interaksiyalar ise zulallarin qeyri polar hisselerinin birlesmesi ile bas verir bu da suyun xaric edilmesi ile elaqelidir Elektrostatik interaksiyalar bir birine zidd yuklu amin tursusu qaliqlarinin bir birine tesirinden yaranir Van der Waals gucleri ise zulal atomlari arasinda yaxin mesafede bas veren zeif qeyri kovalent elaqelerdir Bu interaksiyalar her bir zulalin sethindeki spesifik amin tursusu qaliqlarina ve elaqeli zulalin umumi strukturuna esaslanir OyrenilmesiPPI lerin oyrenilmesi bioloji hadiselerin coxunu basa dusmek ucun vacibdir ve bu interaksiyalarin tedqiqi ucun muxtelif usullar movcuddur Yasil iki hibrid Y2H metodu zulallarin bir biri ile fiziki elaqelerini yoxlamaq ucun istifade olunan genetik usuldur Eger iki protein birlesirse reporter geni aktivlesir bu da ugurlu interaksiyani gosterir Ko immunoprisipasiya Co IP usulunda bir antikor istifade ederek hedef zulal kompleksinden ayrilir ve elaqeli zulallarin mueyyen edilmesi heyata kecirilir Seth plazmon rezonansi SPR metodu proteinler arasinda baglanma interaksiyalarini real vaxtda olcmek ucun biofizik usuldur bu zaman reflektiv indeksi deyismesi askarlanir Kutle spektrometriyasi MS ise PPI leri askar etmek ucun istifade olunan usuldur protein komplekslerinin kutlesini olcerek zulallarin ve onlarin komplekslerinin taninmasini temin edir Fluoresansiya enerji transferi FRET metodu iki fluoresan etiketli molekul arasinda enerji transferini askar ederek zulallarin bir biri ile elaqesini izlemeye imkan verir Protein mikroarraylari ise yuksek axinli bir usuldur coxsayli interaksiyalari eyni anda askar etmeye imkan verir Bu usulda proteinler sabit bir sethe tetbiq edilir ve baglanma hadiseleri askar edilir IstinadlarTiteca K Lemmens I Tavernier J Eyckerman S Discovering cellular protein protein interactions Technological strategies and opportunities Mass Spectrometry Reviews 38 1 January 2019 79 111 doi 10 1002 mas 21574 PMID 29957823 Herce HD Deng W Helma J Leonhardt H Cardoso MC Visualization and targeted disruption of protein interactions in living cells Nature Communications 4 2013 2660 Bibcode 2013NatCo 4 2660H doi 10 1038 ncomms3660 PMC 3826628 PMID 24154492 Isa NF Bensaude O Murphy S Amber Suppression Technology for Mapping Site specific Viral host Protein Interactions in Mammalian Cells Bio Protocol 12 3 February 2022 e4315 doi 10 21769 bioprotoc 4315 PMC 8855090 bad pmc PMID 35284605 bad pmid Brandt ME Vickery LE Charge pair interactions stabilizing ferredoxin ferredoxin reductase complexes Identification by complementary site specific mutations The Journal of Biological Chemistry 268 23 August 1993 17126 17130 doi 10 1016 S0021 9258 19 85311 5 PMID 8349601 Hanukoglu I Conservation of the Enzyme Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase A Ubiquitous Enzyme Journal of Molecular Evolution 85 5 6 December 2017 205 218 Bibcode 2017JMolE 85 205H doi 10 1007 s00239 017 9821 9 PMID 29177972 Janin J Chothia C The structure of protein protein recognition sites The Journal of Biological Chemistry 265 27 September 1990 16027 16030 doi 10 1016 S0021 9258 17 46181 3 PMID 2204619 Alberts B Johnson A Lewis J Raff M Roberts K Walter P Molecular biology of the cell 4th New York Garland Science 2002 ISBN 978 0 8153 3218 3 sehife gosterin Kendrew JC Bodo G Dintzis HM Parrish RG Wyckoff H Phillips DC A three dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x ray analysis Nature 181 4610 March 1958 662 666 Bibcode 1958Natur 181 662K doi 10 1038 181662a0 PMID 13517261 Cooper DR Porebski PJ Chruszcz M Minor W X ray crystallography Assessment and validation of protein small molecule complexes for drug discovery Expert Opinion on Drug Discovery 6 8 August 2011 771 782 doi 10 1517 17460441 2011 585154 PMC 3138648 PMID 21779303